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前言 3

第一部分 基础理论篇 3

第1章 绪论 3

1.1引言 3

1.2小分子物质与蛋白质相互作用的研究方法概述 5

1.2.1蛋白质与药物小分子相互作用研究的常用方法 5

1.2.2蛋白质与药物小分子相互作用研究的其他方法 6

参考文献 7

第2章 几种球状模型蛋白的结构及其性质 12

2.1蛋白质的结构、功能和性质 12

2.1.1蛋白质在生命过程中的作用 13

2.1.2蛋白质的一般结构 14

2.1.3蛋白质的性质 19

2.1.4维系和稳定蛋白质高级结构的因素 20

2.1.5球状蛋白分子结构的一般规律 22

2.2血清白蛋白的结构、功能和性质 24

2.2.1血清白蛋白的结构 24

2.2.2血清白蛋白的生理功能 24

2.2.3人血清白蛋白的晶体结构与活性部位的确定 26

2.3人免疫球蛋白的结构、功能和性质 27

2.3.1人免疫球蛋白的基本结构 27

2.3.2免疫球蛋白的功能和性质 31

2.3.3免疫球蛋白的活性部位 32

2.4酶蛋白—溶菌酶的结构、功能和性质 32

2.4.1溶菌酶的结构和性质 32

2.4.2酶蛋白分子的功能 35

2.4.3溶菌酶的活性与活性部位 37

参考文献 38

第3章 光谱学法 41

3.1光谱分析法概述 41

3.1.1光谱分析法基本原理 41

3.1.2光谱分析法的分类 43

3.1.3光谱分析法的特点和应用 45

3.2紫外可见吸收光谱法 46

3.2.1紫外可见吸收光谱法及其特点 46

3.2.2紫外可见吸收光谱的产生 47

3.2.3紫外可见吸收光谱测定及其表示方法 48

3.2.4影响紫外可见吸收光谱的主要因素 50

3.2.5紫外吸收光谱法在药物-蛋白质相互作用中的应用 50

3.3分子荧光光谱法 52

3.3.1荧光光谱法及其特点 52

3.3.2荧光光谱的产生 53

3.3.3荧光光谱测定及其表示方法 55

3.3.4影响荧光光谱的主要因素 57

3.3.5荧光光谱法在药物-蛋白质相互作用中的应用 58

3.4瑞利共振光散射技术 65

3.4.1瑞利共振光散射技术及其特点 65

3.4.2瑞利共振光散射光谱的产生 67

3.4.3瑞利共振光散射光谱的测定及其表示方法 68

3.4.4影响瑞利光散射光谱的主要因素 69

3.4.5共振光散射在药物-蛋白质相互作用中的应用 72

3.5红外吸收光谱法 72

3.5.1红外吸收光谱法及其特点 72

3.5.2红外吸收光谱的产生 74

3.5.3红外吸收光谱测定及其表示方法 75

3.5.4影响红外吸收光谱的主要因素 79

3.5.5红外光谱法在药物-蛋白质相互作用中的应用 81

3.6拉曼光谱法 84

3.6.1拉曼光谱法及其特点 84

3.6.2拉曼光谱的产生 85

3.6.3拉曼光谱与红外光谱的关系 86

3.6.4拉曼光谱的测定及表示方法 87

3.6.5影响拉曼光谱的主要因素 88

3.6.6其他拉曼光谱技术 90

3.6.7拉曼光谱在药物-蛋白质相互作用中的应用 92

3.7激光散射法 93

3.7.1激光散射法及其特点 93

3.7.2激光散射光谱的产生及测定 93

3.7.3激光散射光谱的分类 94

3.7.4影响激光光散射光谱的主要因素 96

3.7.5激光光散射在蛋白质及其与药物相互作用研究中的应用 96

3.8圆二色谱法 98

3.8.1圆二色谱法及其特点 98

3.8.2圆二色谱的产生 100

3.8.3圆二色谱的测定及其表示方法 102

3.8.4影响圆二色谱的主要因素 103

3.8.5圆二色谱在研究多肽和蛋白质二级结构方面的应用 104

参考文献 107

第4章 核磁共振波谱法 114

4.1核磁共振波谱法及其特点 114

4.2核磁共振波谱的产生 115

4.2.1原子核自旋现象 115

4.2.2核磁共振现象 115

4.2.3弛豫过程 116

4.2.4自旋偶合及自旋分裂 117

4.3核磁共振波谱测定及其表示方法 119

4.3.1化学位移 119

4.3.2定性和定量分析 120

4.4影响核磁共振波谱的主要因素 121

4.4.1样品制备 121

4.4.2实验参数设置 121

4.4.3溶剂选择 121

4.4.4影响化学位移的主要因素 122

4.5核磁共振波谱在药物-蛋白质相互作用中的应用 122

4.5.1表征蛋白质-配体相互作用的几个重要参数 123

4.5.2研究蛋白质-配体相互作用的核磁共振波谱技术 126

参考文献 131

第5章 用于预测药物—蛋白质相互作用的计算机技术 135

5.1定量结构—性质/活性关系 135

5.1.1定量结构—性质/活性关系的特点 135

5.1.2 QSPR/QSAR研究的主要步骤 136

5.1.3 QSPR/QSAR研究中的主要结构特征 137

5.1.4 QSPR/QSAR研究中描述符选择方法 140

5.1.5 QSPR/QSAR研究中的建模方法 142

5.1.6 QSPR/QSAR在药物—蛋白质相互作用中的应用 143

5.2分子对接技术 143

5.2.1分子对接技术的发展与特点 144

5.2.2分子对接的分类及方法 144

5.2.3分子对接主要软件 146

5.2.4分子对接在药物—蛋白质相互作用中的应用 147

参考文献 148

第二部分 研究专题篇 155

第6章 黄酮类化合物（山姜素和豆蔻明）与三种球状蛋白质相互作用的研究 155

6.1两种同分异构体的黄酮化合物简介 155

6.2山姜素和豆蔻明与人血清白蛋白（HSA）的相互作用研究 156

6.2.1山姜素和豆蔻明与HSA相互作用的荧光猝灭机理 156

6.2.2结合常数及结合位点数的计算 158

6.2.3结合距离的计算 160

6.2.4键合模式的确定 162

6.2.5判定药物影响HSA二级结构的定性依据：同步荧光光谱与紫外光谱 164

6.2.6判定药物影响HSA二级结构的定量依据：圆二色谱与红外光谱 165

6.2.7药物在血清白蛋白上结合位置的确定 170

6.3山姜素和豆蔻明与人免疫球蛋白（HIgG）的相互作用研究 173

6.3.1山姜素和豆蔻明对HIgG的荧光猝灭作用 173

6.3.2结合常数、结合位点数及结合距离的计算 176

6.3.3键合模式的确定 178

6.3.4判定药物影响HIgG二级结构的定性和定量依据 179

6.3.5分子对接结果 186

6.4山姜素和豆蔻明与溶菌酶（LYSO）的相互作用研究 188

6.4.1山姜素和豆蔻明对LYSCO的荧光猝灭作用 188

6.4.2结合常数、结合位点数及结合距离的计算 190

6.4.3键合模式的确定 191

6.4.4判定药物影响LYSO）二级结构的定性和定量依据 193

6.4.5共存离子对药物-蛋白质相互作用的影响 197

参考文献 199

第7章 呋喃类化合物（补骨脂素和异补骨脂素）与HSA和HIgG相互作用的研究 203

7.1两种同分异构体的呋喃类化合物简介 203

7.2补骨脂素和异补骨脂素与HSA的相互作用研究 204

7.2.1补骨脂素和异补骨脂素对HSA的荧光猝灭机理 204

7.2.2结合参数的计算及键合模式的确定 205

7.2.3判定药物影响HSA二级结构的定性依据：同步荧光光谱与紫外光谱 208

7.2.4判定药物影响HSA二级结构的定量依据：圆二色谱与红外光谱 210

7.2.5药物在血清白蛋白上结合位置的确定 216

7.3补骨脂素和异补骨脂素与人免疫球蛋白（HIgG）的相互作用研究 218

7.3.1补骨脂素和异补骨脂素对HIgG的荧光猝灭作用 218

7.3.2结合参数及结合模式确定 220

7.3.3判定药物影响HIgG二级结构的定性和定量依据 223

7.3.4分子对接结果 231

参考文献 232

第8章 四种生物碱类化合物与血清白蛋白的相互作用 233

8.1长春碱类及胡椒碱化合物简介 233

8.2硫酸长春碱与SA相互作用的荧光光谱和紫外光谱 234

8.2.1硫酸长春碱与SA相互作用的荧光光谱和紫外光谱 234

8.2.2硫酸长春碱对SA的荧光猝灭机理的确定 236

8.2.3结合常数及结合模式 237

8.2.4共存离子对药物-蛋白质相互作用的影响 239

8.3基于文多灵碱的荧光增敏法研究与血清白蛋白的键合 240

8.3.1文多灵碱对SA的荧光增敏效应 240

8.3.2文多灵碱-SA体系的紫外光谱图 242

8.3.3文多灵碱与SA的结合参数与结合模式 243

8.3.4确定文多灵碱在HSA的结合位置 245

8.3.5共存离子对文多灵碱—BSA相互作用的影响 246

8.4酒石酸长春质碱对BSA的键合研究 247

8.4.1酒石酸长春质碱与BSA相互作用的荧光光谱和紫外光谱 247

8.4.2酒石酸长春质碱对BSA的荧光猝灭机理 248

8.4.3确定结合参数及作用力类型 249

8.4.4共存离子对酒石酸长春质碱—BSA相互作用的影响 251

8.5胡椒碱对血清白蛋白键和作用的研究 252

8.5.1胡椒碱与SA相互作用的荧光光谱和紫外光谱 252

8.5.2胡椒碱对SA的荧光猝灭机理 253

8.5.3胡椒碱-SA体系的结合参数及模式的确定 254

8.5.4胡椒碱键和HSA的位点确定 256

参考文献 258

第9章 醌类化合物（紫草素）与HSA和LYSO相互作用的研究 260

9.1紫草素简介 260

9.2紫草素与HSA和LYSO相互作用的荧光光谱及猝灭机理 261

9.3结合参数及模式确定 262

9.4判定紫草素影响蛋白质二级结构的定性依据和定量依据 265

9.5紫草素在血清白蛋白上结合位置的确定 270

9.6共存离子对紫草素-蛋白质相互作用的影响 272

参考文献 272

第10章 酚类化合物（愈创木酚）与HSA和HIgG相互作用的研究 274

10.1愈创木酚简介 274

10.2分子对接结果 275

10.3愈创木酚与HSA和HIgG相互作用的荧光光谱和紫外光谱 277

10.4愈创木酚与HSA和HIgG相互作用的荧光偏振研究 279

10.5确定愈创木酚与蛋白质键合的结合常数与结合模式 282

10.6判定愈创木酚影响蛋白质二级结构的定性依据和定量依据 284

参考文献 291

第11章 呫吨酮类化合物与HSA的相互作用 293

11.1两种呫吨酮类化合物简介 293

11.2 DC及HM键合HSA的紫外光谱及荧光光谱 293

11.3 DC及HM对HSA的荧光猝灭机理 295

11.4结合常数及键合位点数的计算 296

11.5键合模式的确定 297

11.6 DC及HM键合HSA的位点竞争实验 298

11.7分子对接结果 298

参考文献 300

第12章 一种新型聚酰亚胺与蛋白质的相互作用 301

12.1聚酰亚胺化合物BAFP简介 301

12.2 BAFP与HSA、HIgG相互作用的荧光光谱和紫外光谱 301

12.3 BAFP与HSA、HIgG相互作用的红外光谱 303

12.4 BAFP与HSA、HIgG相互作用的键合参数及模式 307

12.5 BAFP在HSA、HIgG结合位置的确定 310

参考文献 311

第13章 药物小分子与蛋白质相互作用研究的前景及展望 313

参考文献 315

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